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Catalisadores Biológicos: O enzimas

As enzimas são substâncias encontradas em sistemas biológicos que são catalisadores para processos bioquímicos específicos.

Catalisadores Biológicos: O enzimas  novembro 5, 2019

Embora tenham sido feitas descobertas anteriores de enzimas, uma confirmação significativa de sua importância nos sistemas vivos foi encontrada em 1897 pelo químico alemão Eduard Buchner , que mostrou que o licor sem células filtradas das leveduras trituradas poderia provocar a conversão de açúcar em dióxido de carbono . Desde então, mais de 1.000 enzimas foram reconhecidas, cada uma específica de uma reação química específica que ocorre nos sistemas vivos. Mais de 100 destes foram isolados em forma relativamente pura, incluindo um número de enzimas cristalizadas. As primeiras enzimas a serem cristalizadas foramurease , isolada do feijão e cristalizada em 1926 por James Batcheller Sumner epepsina , cristalizada em 1930 porJohn Howard Northrop , que ganhou o Prêmio Nobel de Química por seu trabalho . Estes materiais purificados demonstraram ser proteas -correntes, cadeias compostos de cerca de 20 naturais aminoácidos RCH (NH 2 ) COOH, que vão desde a mais simples, a glicina , em que R é hidrogénio , para o triptofano , na qual R é

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Não foram apenas métodos elaborados para determinar os aminoácidos encontrados em uma enzima , mas também a sequência de aminoácidos em uma enzima pode ser elucidada por um método desenvolvido pelo bioquímico inglês Frederick Sanger na determinação da estrutura do hormônio protéico insulina . A primeira enzima a ter sua sequência completa de aminoácidos determinada dessa maneira foiribonuclease pancreática bovina, que possui 124 aminoácidos em sua cadeia e um peso molecular de cerca de 14.000; a enzima catalisa a degradação do ácido ribonucleico , uma substância ativa na síntese de proteínas nas células vivas. Em janeiro de 1969, a síntese dessa mesma enzima foi relatada em dois laboratórios diferentes. A atividade de uma enzima depende de uma estrutura tridimensional ou terciária, mas isso, por sua vez, parece depender apenas da sequência linear de aminoácidos. O sucesso da síntese de uma enzima pode ser verificado inequivocamente através do teste de sua atividade enzimática.

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As enzimas são extremamente reativas, como pode ser demonstrado com uma reação muito simples – a divisão do peróxido de hidrogênio para formar água e oxigênio – provocada por metais coloidais e pela enzima catalase . Verificou-se que uma molécula desta última fará com que vários milhões de moléculas de peróxido se decomponham por minuto, uma taxa comparável à obtida com as melhores preparações coloidais. Essa velocidade de decomposição da catalase é provavelmente o máximo para enzimas. As enzimas de ação mais lenta normalmente reagem a velocidades de centenas de reações por minuto. A taxa de reação é frequentemente expressa por uma equação desenvolvida por L. Michaelis e ML Menten da forma.

em que V e K são constantes para o processo enzimático específico, sendo K denominadoMichael é constante e [ S ] designado como a concentração do reagente em mudança. Em baixas concentrações de S, a taxa é V [ S ] / K ou proporcional à concentração de substrato [ S ], enquanto que em altas concentrações de substrato os termos [ S ] cancelam e a reação é essencialmente independente da concentração de substrato.

Uma segunda característica das enzimas é sua extrema especificidade. Foi sugerido que cada processo bioquímico tem sua própria enzima específica. Os processos bioquímicos induzidos por enzimas se enquadram em amplas classificações, como hidrólise , decomposição (ou “divisão”), síntese e hidrogenação – desidrogenação; Assim como os catalisadores em geral, as enzimas são ativas para as reações direta e reversa.

Como os catalisadores de laboratório, as enzimas freqüentemente têm ativadores – coenzimas, que podem ser grupos protéticos (firmemente ligados à própria enzima) e íons inorgânicos . O trifosfato de adenosina (ATP) é uma coenzima importante que participa dos processos de produção de energia e da passagem pelas membranas celulares . As coenzimas geralmente contêm vitaminas como parte de sua estrutura. Os íons cálcio e magnésio são importantes ativadores enzimáticos. Existem também muitas substâncias que inibem ou envenenam enzimas; O íon cianeto é um inibidor potente em muitos processos enzimáticos, assim como gases nervosos e inseticidas .

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